COX5B - COX5B

COX5B
Идентификаторы
Псевдонимы	COX5B, субъединица цитохром с оксидазы Vb, COXVB, субъединица цитохром с оксидазы 5B
Внешние идентификаторы	OMIM: 123866 ГомолоГен: 37538 Генные карты: COX5B
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 2 (человек)
Конец	97,648,383 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ; ; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• GO: 0001948 связывание с белками; • связывание ионов металлов; • цитохром-с оксидазная активность;
Сотовый компонент	• митохондриальная внутренняя мембрана; • митохондриальная оболочка; • митохондрия; • мембрана; • митохондриальный комплекс дыхательной цепи IV;
Биологический процесс	• дыхательный газообмен; • транспорт электронов в митохондриях, цитохром с в кислород; • митохондриальный синтез АТФ сопряженный транспорт протонов;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	1329
	н / д
	ENSG00000135940
	н / д
	P10606
	н / д
	NM_001862
	н / д
	NP_001853
	н / д
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
PDB	1v55С: 30-98 1occС: 30-98 1v54Факс: 30-98 1окоФакс: 30-98 1oczС: 30-98 1окрФакс: 30-982occС: 30-98

Субъединица цитохром с оксидазы Vb
	Структура 13-субъединичной окисленной цитохром с оксидазы.
Идентификаторы
Символ	COX5B
Pfam	PF01215
ИнтерПро	IPR002124
PROSITE	PDOC00663
SCOP2	1occ / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство	4
Белок OPM	1v55
CDD	cd00924
Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
PDB	1v55С: 30-98 1occС: 30-98 1v54Факс: 30-98 1окоФакс: 30-98 1oczС: 30-98 1окрФакс: 30-982occС: 30-98

Цитохром c субъединица оксидазы 5B, митохондриальная является фермент у людей, которая является субъединицей цитохром с оксидаза комплекс, также известный как Комплекс IV, последний фермент в митохондриальный электронная транспортная цепь.^[2] У человека субъединица 5B цитохром с-оксидазы кодируется COX5B ген.

Структура

Фермент весит 14 кДа и состоит из 129 аминокислоты.^[3]^[4] Белок является субъединицей Комплекс IV, который состоит из 13 субъединиц, кодируемых митохондриями и ядром.^[2] Последовательность субъединицы Vb хорошо консервативна и включает три консервативных цистеина, которые координируют ион цинка.^[5]^[6] Два из этих цистеинов сгруппированы в С-концевом участке субъединицы.

Ген

Ген COX5B, расположенный на q-плече хромосома 2 в позиции 11.2, состоит из 4 экзоны и составляет 2137 пар оснований в длину.^[2]

Функция

Цитохром c оксидаза (ЦОГ) - конечный фермент митохондриальный дыхательная цепь. Это мультисубъединичный ферментный комплекс, который связывает перенос электронов от цитохрома. c к кислороду и способствует протонному электрохимическому градиенту через внутреннюю митохондриальную мембрану, чтобы управлять АТФ синтез через протонодвижущая сила. Субъединицы, кодируемые митохондриями, осуществляют перенос электронов в протонной насосной активности. Функции ядерно-кодируемых субъединиц неизвестны, но они могут играть роль в регуляции и сборке комплекса.^[2]

Суммарная реакция:

4 Fe²⁺-цитохром c + 8 часов⁺_в + O₂ → 4 Fe³⁺-цитохром c + 2 часа₂O + 4 H⁺_из^[9]

Клиническое значение

COX5A и COX5B участвуют в регуляции метаболизма раковых клеток посредством Bcl-2.^[10]

В Транс-активатор белка транскрипции (Tat) из Вирус иммунодефицита человека (ВИЧ) ингибирует цитохром c активность оксидазы (СОХ) в проницаемых митохондриях, выделенных из образцов печени, сердца и мозга как мыши, так и человека.^[11]

Взаимодействия

COX5B показал себя взаимодействовать с Рецептор андрогенов.^[12]

дальнейшее чтение

Lomax MI, Hsieh CL, Darras BT, Francke U (1991). «Структура гена субъединицы Vb цитохром с оксидазы человека и хромосомное картирование кодирующего гена и семи псевдогенов». Геномика. 10 (1): 1–9. Дои:10.1016 / 0888-7543 (91) 90476-У. HDL:2027.42/29338. PMID 1646156.
Ромеро Н., Марсак С., Фардо М., Дросте М., Шнейдер Б., Каденбах Б. (1990). «Иммуногистохимическая демонстрация изоферментов цитохром с оксидазы, специфичных к типу волокон в скелетных мышцах человека». Гистохимия. 94 (2): 211–5. Дои:10.1007 / BF02440190. PMID 2162812. S2CID 33365867.
Зевиани М., Сакода С., Шербани А.А., Накасе Х., Риццуто Р., Самитт С.Э., ДиМауро С., Шон Е.А. (1988). «Последовательность кДНК, кодирующая субъединицу Vb цитохром с оксидазы человека и крупного рогатого скота». Ген. 65 (1): 1–11. Дои:10.1016/0378-1119(88)90411-8. PMID 2840351.
Hughes GJ, Frutiger S, Paquet N, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bairoch A, Appel RD, Hochstrasser DF (1993). «Карта белков печени человека: обновление 1993 г.». Электрофорез. 14 (11): 1216–22. Дои:10.1002 / elps.11501401181. PMID 8313870. S2CID 33424554.
Бахман Нью-Джерси, Ян Т.Л., Дасен Дж.С., Эрнст Р.Э., Ломакс М.И. (1996). "Филогенетический отпечаток промотора субъединицы VB человеческой цитохром с оксидазы". Arch. Biochem. Биофизы. 333 (1): 152–62. Дои:10.1006 / abbi.1996.0376. PMID 8806766.
Лефай Э, Винсент А, Беспфлуг-Танги О, Танги А, Альциари С. (1997). «Количественное снижение цитохром с оксидазы человека во время развития: доказательства посттранскрипционной регуляции». Биохим. Биофиз. Acta. 1318 (1–2): 191–201. Дои:10.1016 / S0005-2728 (96) 00136-3. PMID 9030264.
Ву Х, Рао Г. Н., Дай Б., Сингх П. (2000). «Аутокринные гастрины в клетках рака толстой кишки повышают активность цитохром-с-оксидазы Vb и подавляют отток цитохрома с и активацию каспазы-3». J. Biol. Chem. 275 (42): 32491–8. Дои:10.1074 / jbc.M002458200. PMID 10915781.
Бошемин А.М., Готлиб Б., Бейтель Л.К., Эльхаджи Ю.А., Пинский Л., Трифиро М.А. (2002). «Субъединица Vb цитохром-с-оксидазы взаимодействует с рецептором андрогенов человека: потенциальный механизм нейротоксичности при спинобульбарной мышечной атрофии». Brain Res. Бык. 56 (3–4): 285–97. Дои:10.1016 / S0361-9230 (01) 00583-4. PMID 11719263. S2CID 24740136.
Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф, Ли Х, Тейлор П., Клими С., Макбрум-Цераевски Л., Робинсон, доктор медицины, О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дхарси М., Хо Й, Хейлбут А., Мур Л., Чжан S, Орнатски O, Бухман YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams С.Л., Моран М.Ф., Морин Г.Б., Топалоглоу Т., Фигейз Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии». Мол. Syst. Биол. 3 (1): 89. Дои:10.1038 / msb4100134. ЧВК 1847948. PMID 17353931.

внешняя ссылка

Человек COX5B расположение генома и COX5B страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
Масс-спектрометрическая характеристика COX5B на COPaKB
Субъединица цитохром с оксидазы Vb в PROSITE
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P10606 (Субъединица 5B цитохром с оксидазы, митохондриальная) на PDBe-KB.

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.

[pmid15299438-1] Мики К., Согабе С., Уно А. и др. (Май 1994). «Применение автоматической процедуры молекулярного замещения для анализа кристаллической структуры цитохрома с2 из Rhodopseudomonas viridis» (PDF). Acta Crystallogr. D. 50 (Pt 3): 271–5. Дои:10.1107 / S0907444993013952. PMID 15299438.

[entrez-2] а ^б ^c ^d «Ген Entrez: субъединица Vb цитохром с оксидазы COX5B».

[COPaKB-3] ]Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йейтс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.

[url_COPaKB-4] «Субъединица 5B цитохром с оксидазы, митохондриальная». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал в 2018-07-19. Получено 2018-07-18.

[PUB00000625-5] Риццуто Р., Сандона Д., Брини М., Капальди Р. А., Биссон Р. (1991). «Наиболее консервативным кодируемым ядром полипептидом цитохром с оксидазы является предполагаемая цинк-связывающая субъединица: первичная структура субъединицы V слизистой плесени Dictyostelium discoideum». Биохим. Биофиз. Acta. 1129 (1): 100–104. Дои:10.1016 / 0167-4781 (91) 90220-Г. PMID 1661610.

[PUB00005218-6] Цукихара Т., Ямагути Х, Аояма Х, Ямасита Э, Томизаки Т., Синдзава-Ито К., Накашима Р., Яоно Р., Йошикава С. (1996). «Вся структура 13-субъединицы окисла цитохром с оксидазы при 2,8 А». Наука. 272 (5265): 1136–1144. Bibcode:1996Научный ... 272.1136Т. Дои:10.1126 / science.272.5265.1136. PMID 8638158. S2CID 20860573.

[refGRCh38Ensembl-7] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135940 - Ансамбль, Май 2017

[8] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[Biochem-9] Пратт, Дональд Воет, Джудит Г. Воет, Шарлотта В. (2013). «18». Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. С. 581–620. ISBN 9780470547847.

[10] Chen ZX, Pervaiz S (март 2010 г.). «Вовлечение субъединиц Va и Vb цитохром с оксидазы в регуляцию метаболизма раковых клеток с помощью Bcl-2». Гибель клеток и дифференциация. 17 (3): 408–20. Дои:10.1038 / cdd.2009.132. PMID 19834492.

[11] Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin П, Якото Э (2012). «Белок Tat ВИЧ-1 непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохром с оксидазу». Смерть и болезнь клеток. 3 (3): e282. Дои:10.1038 / cddis.2012.21. ЧВК 3317353. PMID 22419111.

[pmid11719263-12] Бошемин А.М., Готлиб Б., Бейтель Л.К., Эльхаджи Ю.А., Пинский Л., Трифиро М.А. (2001). «Субъединица Vb цитохром-с-оксидазы взаимодействует с рецептором андрогенов человека: потенциальный механизм нейротоксичности при спинобульбарной мышечной атрофии». Brain Res. Бык. 56 (3–4): 285–97. Дои:10.1016 / S0361-9230 (01) 00583-4. PMID 11719263. S2CID 24740136.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]