Леггемоглобин - Leghemoglobin

Леггемоглобин
Леггемоглобин 1FSL.png
Леггемоглобин А из соя (PDB: 1FSL​).
Идентификаторы
СимволЛеггемоглобин
ИнтерПроIPR001032
Соответствует всем 3/3-кратным «фитоглобинам». То же для PS00208.
Леггемоглобин, сайт связывания железа
Идентификаторы
СимволЛеггемоглобин_Fe_BS
ИнтерПроIPR019824
PROSITEPS00208

Леггемоглобин (также леггемоглобин или же легоглобин) является переносящий кислород фитоглобин найдено в азотфиксирующий корневые узелки из бобовые растения. Он вырабатывается этими растениями в ответ на колонизацию корней азотфиксирующими бактериями, называемыми ризобия, как часть симбиотический взаимодействие между растением и бактерией: корни не заселены Ризобий не синтезируют леггемоглобин. Леггемоглобин имеет близкое химическое и структурное сходство с гемоглобин, и, как и гемоглобин, имеет красный цвет. Первоначально считалось, что гем Простетическая группа для леггемоглобина растений была предоставлена ​​бактериальным симбионтом в симбиотических корневых клубеньках.[1][2] Однако последующая работа показывает, что растение-хозяин сильно экспрессирует гены биосинтеза гема в клубеньках, и что активация этих генов коррелирует с экспрессией гена леггемоглобина в развивающихся клубеньках.[3][4][5][6][7][8][9][10]

У растений, заселенных Ризобий, Такие как люцерна или же соевые бобы, Наличие кислород в корневых клубеньках снизит активность чувствительных к кислороду нитрогеназа, который является ферментом, отвечающим за фиксацию атмосферного азота. Показано, что леггемоглобин буферизует концентрацию свободного кислорода в цитоплазма инфицированных клеток растений, чтобы обеспечить правильное функционирование корневых клубеньков. При этом фиксация азота - чрезвычайно затратный с точки зрения энергии процесс, поэтому аэробного дыхания, который требует высокой концентрации кислорода, необходим в клетках корневого узелка.[11] Леггемоглобин поддерживает концентрацию свободного кислорода, достаточно низкую для обеспечения функционирования нитрогеназы, но достаточно высокую общую концентрацию кислорода (свободного и связанного с леггемоглобином) для аэробного дыхания.

Другие растения, например Казуарина spp., которые актиноризные растения, производят гемоглобин в своих симбиотических корневых узелках.[12]

Структура

Леггемоглобины представляют собой мономерные белки с массой около 16 кДа и структурно похожи на миоглобин.[13] Один белок леггемоглобина состоит из гема, связанного с железом, и одной полипептидной цепи (глобина).[13] Подобно миоглобину и гемоглобину, железо гема содержится в его железо состояние in vivo, и представляет собой фрагмент, который связывает кислород.[13] Несмотря на сходство в механизме связывания кислорода между леггемоглобином и животным гемоглобином, а также тот факт, что леггемоглобин и животный гемоглобин произошли от общего предка, существует различие в аминокислотной последовательности между этими белками примерно в 80% положений.[13]

Карикатуры трех оксигенированных молекул глобина. Кислороды (показаны серым) в каждом из них связываются аналогично гему.

Кислород связывающее сродство Леггемоглобинов в 11-24 раза выше, чем сродство связывания кислорода миоглобина кашалота.[14] Различия в аффинности обусловлены разной скоростью ассоциации между двумя типами белков.[14] Одно из объяснений этого явления состоит в том, что в миоглобине связанная молекула воды стабилизируется в кармане, окружающем гем-группу. Эта группа воды должна быть вытеснена, чтобы связался кислород. Такая вода не связана в аналогичном кармане леггемоглобина, поэтому молекуле кислорода легче приблизиться к гему леггемоглобина.[13] Леггемоглобин имеет медленную скорость диссоциации кислорода, как и миоглобин.[15] Подобно миоглобину и гемоглобину, леггемоглобин имеет высокое сродство к окиси углерода.[15]

Гемовые группы одинаковы во всех известных леггемоглобинах, но аминокислотная последовательность глобина немного отличается в зависимости от штамма бактерий и видов бобовых.[13] Даже в пределах одного бобового растения несколько изоформы леггемоглобинов могут существовать. Они часто отличаются по сродству к кислороду и помогают удовлетворить потребности клетки в конкретной среде внутри узелка.[16]

Дискуссия о главной функции

Результаты исследования 1995 года показали, что низкая концентрация свободного кислорода в клетках корневых клубеньков на самом деле связана с низкой кислородной проницаемостью клеток корневых клубеньков.[17] Отсюда следует, что основная цель леггемоглобина - поглощать ограниченный свободный кислород в клетке и доставлять его в клетки. митохондрии для дыхания. Но ученые в более поздней статье 2005 года предполагают, что леггемоглобин отвечает как за буферную концентрацию кислорода, так и за доставку кислорода в митохондрии.[18] Их леггемоглобин нокаутировать исследования показали, что леггемоглобин действительно значительно снижает концентрацию свободного кислорода в клетках корневых клубеньков, и что экспрессия нитрогеназы была устранена у мутантов с нокаутом леггемоглобина, предположительно из-за деградации нитрогеназы с высокой концентрацией свободного кислорода. Их исследование также показало более высокую АТФ /ADP соотношение в клетках клубеньков дикого типа с активным леггемоглобином, что позволяет предположить, что леггемоглобин также способствует доставке кислорода для дыхания.

Другие гемоглобины растений

Основная статья: Фитоглобин

С тех пор глобины были идентифицированы как белок, общий для многих таксонов растений, а не только для симбиотических. В свете этого открытия было предложено использовать термин фитоглобины для обозначения глобинов растений в целом.[19]

Фитоглобины можно разделить на две категории. 3/3-кратный тип содержит классы I и II фитоглобинов покрытосеменных растений и является общим для всех эукариот (HGT бактериального флавогемоглобина). Леггемоглобин Sensu stricto является фитоглобином класса II. 2/2-кратный тип "TrHb2" относится к классу III по номенклатуре покрытосеменных и, по-видимому, получен из Хлорофлекси предком наземных растений.[19]

Коммерческое использование

Невозможная еда спросил американский FDA за одобрение использования соевого леггемоглобина в пищевых продуктах в качестве аналог мясных гемоглобин.[20][21] Утверждение FDA было получено в июле 2019 года.[22] В настоящее время он используется в их продуктах, чтобы имитировать цвет, вкус и текстуру мяса.[23]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Надлер К.Д., Ависсар Ю.Дж. (сентябрь 1977 г.). «Синтез гема в клубеньках корня сои: I. О роли бактериоидной дельта-аминолевулиновой кислоты синтазы и дельта-аминолевулиновой кислоты дегидразы в синтезе гема леггемоглобина». Физиология растений. 60 (3): 433–6. Дои:10.1104 / стр. 60.3.433. ЧВК  542631. PMID  16660108.
  2. ^ О'Брайан М.Р., Киршбом П.М., Майер Р.Дж. (декабрь 1987 г.). «Бактериальный синтез гема необходим для экспрессии голопротеина леггемоглобина, но не апопротеина в клубеньках корня сои». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (23): 8390–3. Bibcode:1987PNAS ... 84.8390O. Дои:10.1073 / пнас.84.23.8390. ЧВК  299548. PMID  3479799.
  3. ^ Сангван I, О'Брайан М.Р. (март 1991 г.). «Доказательства межорганического пути биосинтеза гема в симбиотических клубеньках корня сои». Наука. 251 (4998): 1220–2. Bibcode:1991Научный ... 251.1220S. Дои:10.1126 / science.251.4998.1220. PMID  17799282.
  4. ^ Сангван I, О'Брайан М.Р. (март 1992 г.). «Характеристика образования дельта-аминолевулиновой кислоты в клубеньках корня сои». Физиология растений. 98 (3): 1074–9. Дои:10.1104 / стр.98.3.1074. ЧВК  1080310. PMID  16668729.
  5. ^ Сангван I, О'Брайан М.Р. (июль 1993 г.). «Экспрессия гена глутамат-1-полуальдегидаминотрансферазы сои (Glycine max) в клубеньках симбиотических корней». Физиология растений. 102 (3): 829–34. Дои:10.1104 / стр.102.3.829. ЧВК  158853. PMID  8278535.
  6. ^ Мэдсен О., Сандал Л., Сандал Н. Н., Маркер К. А. (октябрь 1993 г.). «Ген копропорфириногеноксидазы сои в высокой степени экспрессируется в корневых клубеньках». Молекулярная биология растений. 23 (1): 35–43. Дои:10.1007 / BF00021417. PMID  8219054.
  7. ^ Качор С.М., Смит М.В., Сангван И., О'Брайан М.Р. (апрель 1994 г.). «Дегидратаза дельта-аминолевулиновой кислоты растений. Экспрессия в клубеньках корня сои и доказательства бактериального происхождения гена Alad». Физиология растений. 104 (4): 1411–7. Дои:10.1104 / pp.104.4.1411. ЧВК  159307. PMID  8016269.
  8. ^ Фрустачи Дж. М., Сангван И., О'Брайан М. Р. (март 1995 г.). «gsa1 является универсальным геном синтеза тетрапиррола в сое и регулируется элементом GAGA». Журнал биологической химии. 270 (13): 7387–93. Дои:10.1074 / jbc.270.13.7387. PMID  7706283.
  9. ^ Сантана М.А., Пихакаски-Маунсбах К., Сандал Н., Маркер К.А., Смит А.Г. (апрель 1998 г.). «Доказательства того, что растение-хозяин синтезирует гемовую составляющую леггемоглобина в корневых клубеньках». Физиология растений. 116 (4): 1259–69. Дои:10.1104 / стр.116.4.1259. ЧВК  35032. PMID  9536042.
  10. ^ Сангван I, О'Брайан М.Р. (февраль 1999 г.). «Экспрессия гена сои, кодирующего фермент синтеза тетрапиррола глутамил-тРНК редуктазу в симбиотических корневых клубеньках». Физиология растений. 119 (2): 593–8. Дои:10.1104 / стр.119.2.593. ЧВК  32136. PMID  9952455.
  11. ^ Берг, Дж., Тимочко, Дж., Гатто-младший, Г., Страйер., Л. Биохимия. Восьмое издание; W.H. & Freeman Company, 2015; С. 715.
  12. ^ Якобсен-Лион К., Йенсен Э.О., Йоргенсен Й.Э., Маркер К.А., Пикок В.Дж., Деннис Э.С. (февраль 1995 г.). «Симбиотические и несимбиотические гены гемоглобина Casuarina glauca». Растительная клетка. 7 (2): 213–23. Дои:10.1105 / tpc.7.2.213. ЧВК  160777. PMID  7756831.
  13. ^ а б c d е ж Сингх С., Варма А. (2017) Структура, функция и оценка леггемоглобина. В: Hansen A., Choudhary D., Agrawal P., Varma A. (eds) Rhizobium Biology and Biotechnology. Биология почвы, том 50. Спрингер, Чам
  14. ^ а б Структура дезокси- и оксилегемоглобина из люпина Арутюнян Э.Х., Сафонова Т.Н., Куранова И.П., Попов А.Н., Тепляков А.В., Обмолова Г.В., Русаков А.А., Вайнштейн Б.К., Додсон Г.Г., Wilson JC.
  15. ^ а б Виттенберг Дж. Б., Эпплби К. А., Виттенберг Б. А. (1972) J. Biol. Chem. 247: 527–531. https://www.jbc.org/content/247/2/527.short
  16. ^ Кавасима К., Суганума Н., Тамаоки М., Коучи Х. Два типа генов леггемоглобина гороха, демонстрирующие различную аффинность связывания О2 и различные паттерны пространственной экспрессии в клубеньках. Plant Physiol. 2001. 125 (2): 641–651. DOI: 10.1104 / стр.125.2.641
  17. ^ Людвиг Р.А., де Фрис Г.Э. (1986). «Биохимическая физиология диазотфиксации Rhizobium». В Broughton WJ, Pühler S (ред.). Азотфиксация, Vol. 4: Молекулярная биология. Оксфорд, Великобритания: Издательство Кларендонского университета. стр.50–69. ISBN  978-0-19-854575-0.
  18. ^ Отт и др., 2005 Т. Отт, Дж. Т. van Dongen, C. Günther, L. Krusell, G. Desbrosses, H. Vigeolas и др. Симбиотические леггемоглобины имеют решающее значение для фиксации азота в корневых клубеньках бобовых, но не для общего роста и развития растений. Current Biology, 15 (2005), стр. 531-535.
  19. ^ а б Бекана, Мануэль; Юруэла, Инмакулада; Сарат, Гаутама; Каталон, Пилар; Харгроув, Марк С. (сентябрь 2020 г.). «Гемоглобины растений: путь от одноклеточных зеленых водорослей к сосудистым растениям». Новый Фитолог. 227 (6): 1618–1635. Дои:10.1111 / nph.16444.
  20. ^ «Уведомление GRAS 540». www.accessdata.fda.gov. Получено 2018-01-21.
  21. ^ «Уведомление ГРАС 737». www.accessdata.fda.gov. Получено 2018-08-22.
  22. ^ «Конкурент Beyond Meat Impossible Foods планирует запустить в продуктовых магазинах в сентябре после получения одобрения FDA». CNBC. 31 июля 2019 г.. Получено 31 июля 2019.
  23. ^ Бандоим, Л. (20 декабря 2019 г.). Что означает решение FDA о соевом леггемоглобине для невозможного бургера. Получено 4 марта 2020 г., из https://www.forbes.com/sites/lanabandoim/2019/12/20/what-the-fdas-decision-about-soy-leghemoglobin-means-for-impossible-burger/#5e0a8c7457f6

дальнейшее чтение